Биологический словарь
КЕРАТИНЫ
КЕРАТИНЫ
белки наруж. слоя кожи и её производных (волос, шёрстного покрова, перьев, когтей, копыт, рогов и т. п.). Обусловливают механич. прочность кожи и кожных образований. В составе К. много цистеина (до 15%, в К. волос человека 11—12%), глутаминовой к-ты, лейцина, но мало лизина, гистидина, серина. Нерастворимость, эластичность и др. механич. особенности К. обусловлены многочисл. дисульфидными связями между полипептидными цепями. При их разрушении восстановлением или окислением К. становятся растворимыми и чувствительными к действию протеоли-тич. ферментов. К. может гидролизоваться в кишечнике личинок платяной моли, нек-рых кожеедов, пухоедов; окислительно-восстановит. потенциал в их средней кишке очень низок, что способствует восстановлению дисульфидных связей; эти насекомые, по-видимому, имеют также протеазу для переваривания восстановленного К. У млекопитающих К. различаются гл. обр. по аминокислотному составу, способу упаковки микрофибрилл, а также по кол-ву богатого серой аморфного белкового матрикса, в к-рый они погружены. Методом рентге-ноструктурного анализа у К. установлено 2 конформации: а-К. (структура нерастянутых волокон) и (3-К. (растянутая форма К.). Позднее было обнаружено, что структуры типа а-спиралей, являющиеся преобладающей пространств, формой большинства фибриллярных белков, аналогичны а-К. (приставка а в термине «а-спираль» была выбрана именно поэтому).
белки наруж. слоя кожи и её производных (волос, шёрстного покрова, перьев, когтей, копыт, рогов и т. п.). Обусловливают механич. прочность кожи и кожных образований. В составе К. много цистеина (до 15%, в К. волос человека 11—12%), глутаминовой к-ты, лейцина, но мало лизина, гистидина, серина. Нерастворимость, эластичность и др. механич. особенности К. обусловлены многочисл. дисульфидными связями между полипептидными цепями. При их разрушении восстановлением или окислением К. становятся растворимыми и чувствительными к действию протеоли-тич. ферментов. К. может гидролизоваться в кишечнике личинок платяной моли, нек-рых кожеедов, пухоедов; окислительно-восстановит. потенциал в их средней кишке очень низок, что способствует восстановлению дисульфидных связей; эти насекомые, по-видимому, имеют также протеазу для переваривания восстановленного К. У млекопитающих К. различаются гл. обр. по аминокислотному составу, способу упаковки микрофибрилл, а также по кол-ву богатого серой аморфного белкового матрикса, в к-рый они погружены. Методом рентге-ноструктурного анализа у К. установлено 2 конформации: а-К. (структура нерастянутых волокон) и (3-К. (растянутая форма К.). Позднее было обнаружено, что структуры типа а-спиралей, являющиеся преобладающей пространств, формой большинства фибриллярных белков, аналогичны а-К. (приставка а в термине «а-спираль» была выбрана именно поэтому).
.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)