АстробиологияБиология

Из примитивного набора: как белки с половиной алфавита строили сложные механизмы жизни

Сворачивание из ограниченности.

Исследователи из Института наук о Земле и жизни (ELSI) при Токийском институте науки совместно с коллегами из Технологического института Джорджии под руководством Лиама М. Лонго, Ко Сейи и Линн Камерлин обнаружили, что древнейшие белки, состоявшие всего из 10–12 типов аминокислот (вдвое меньше современного набора), были способны формировать сложные и функциональные структуры, а не являлись примитивными и беспорядочными молекулами. Результаты этого метаанализа, охватившего шесть десятилетий научных данных, опубликованы в журнале Trends in Chemistry.

Поддерживающая среда для сворачивания белков.
Поддерживающая среда для сворачивания белков. Первые белки, возможно, появились в химически богатых средах. Эти среды содержат молекулы, такие как соли, которые стабилизируют структуры белков, облегчая их сворачивание на ранних стадиях.

Вопрос о том, как первые формы жизни на Земле смогли создать сложные биологические механизмы, имея в распоряжении крайне ограниченный молекулярный инструментарий, давно занимает ученых. Новое исследование предлагает неожиданный ответ: ранние белки были гораздо более динамичными и структурно разнообразными, чем предполагалось ранее, даже несмотря на то, что их аминокислотный алфавит был сокращен примерно вдвое.

Сегодня любой белок собирается из 20 видов аминокислот, но на заре жизни их могло существовать лишь 10–12. Возникал закономерный вопрос: не аналогично ли это попытке написать связный рассказ, используя только половину букв алфавита? Оказалось, что ограничение состава не обязательно ведет к ограничению функциональной сложности.

Ключевым открытием стало то, что сворачивание белков в правильную трехмерную структуру зависит не только от последовательности аминокислот, но и от внешних условий среды. Например, высокая концентрация солей могла стабилизировать ранние пептиды, а простые молекулы были способны объединяться в более крупные и сложные ансамбли за счет кооперативных взаимодействий.

Это проливает свет на знаменитый парадокс Левинталя: белки находят свою единственную правильную форму за доли секунды, а не за космологические времена простого перебора всех конформаций. Оказывается, даже упрощенные древние белки могли полагаться на сочетание внутренней последовательности и внешних условий для быстрого и надежного сворачивания.

Авторы работы подчеркивают, что появление способности к сворачиванию на ранних этапах эволюции было не случайной удачей, а, возможно, неизбежным свойством белковой конструкции. Упрощенные белки, изучаемые в лабораториях сегодня, ведут себя достаточно сложно, чтобы служить моделью для понимания происхождения жизни.

Кроме того, эти результаты имеют прямое значение для астробиологии – если жизнь на других планетах использует похожие химические принципы, то она может возникать даже при ограниченном наборе аминокислот. Не менее важны выводы и для современных биотехнологий: понимание того, как примитивные системы достигали структурной сложности, помогает разрабатывать новые искусственные белки для медицины и промышленности.

Таким образом, работа демонстрирует, что даже с половинным набором строительных блоков древние белки были способны к формированию сложных, стабильных и функциональных структур благодаря взаимодействию друг с другом и поддержке со стороны окружающей среды, что делает возникновение белковых механизмов на ранней Земле не маловероятным событием, а закономерным этапом химической эволюции.

Научная публикация:

Koh Seya, Alfie-Louise R. Brownless et al, The borderlands of foldability: lessons from simplified proteins, DOI: 10.1016/j.trechm.2026.03.001

Ваша реакция?
Показать полностью
Подписаться
Уведомление о
guest
0 Комментарий
Первые
Последние Популярные
Встроенные отзывы
Посмотреть все комментарии
Back to top button