БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ)

БЕЛКИ́, протеины, высокомолекулярные органич. соединения, построенные из остатков аминокислот. Играют первостепенную роль в жизнедеятельности всех организмов, участвуя в их строении, развитии и обмене веществ. Мол. м. Б. от ~ 5000 до мн. миллионов. Бесконечное разнообразие белковых молекул (в Б. входят, как правило, 20 α-L-аминокислот), обусловленное разл. последовательностью аминокислотных остатков и длиной полипептидной цепи, определяет различия их пространств, структуры, химич. и физич. свойств. Б. обладают амфотерными свойствами и не проникают через полупроницаемые мембраны. Единой классификации Б. не существует. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные Б., от выполняемой ими функции структурные, каталитические (ферменты), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин), регуляторные (нек-рые гормоны), защитные (антитела, токсины) и др.; от состава – простые Б.
(протеины, состоят только из аминокислот) и сложные (протеиды, в состав к-рых наряду с аминокислотами входят углеводы – гликопротеиды, липиды – липопротеиды, нуклеиновые к-ты – нуклеопротеиды, металлы – металлопротеиды и т.д.); в зависимости от растворимости в воде, растворах нейтральных солей, щелочах, кислотах и органич. растворителях – альбумины, глобулины, глутелины, гистоны, протамины, проламины. Биол. активность Б. обусловлена их необыкновенно гибкой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой, позволяющей решать проблемы узнавания на уровне молекул (см. Комплементарность), а также осуществлять тонкие регулирующие воздействия. Различают следующие уровни структурной организации Б.: первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи); вторичную (укладку полипептидной цепи в α-спиральные участки и ß-структурные образования); третичную (трёхмерную пространственную упаковку полипептидной цепи) и четвертичную (ассоциацию неск. отдельных полипептидных цепей в единую структуру). Четвертичную структуру имеют не все Б. – чаще всего регуляторные. Иногда разл. Б. образуют надмолекулярные структуры, функционирующие как единое целое. Наиб. устойчива первичная структура Б., остальные легко

разрушаются при повышении темп-ры, резком изменении pH среды и др. воздействиях. Такое нарушение наз. денатурацией и, как правило, сопровождается потерей биол. свойств. Первичная структура Б. определяет вторичную и третичную, т.е. самосборку белковой молекулы. Такая возможность показана при искусств. синтезе белка – фермента рибонуклеазы. Б. в клетках организмов постоянно обновляются. Необходимость их постоянного обновления лежит в основе обмена веществ. Решающая роль в биосинтезе Б. принадлежит нуклеиновым к-там. Последовательность аминокислот в Б. отражает последовательность нуклеотидов в нуклеиновых кислотах (см. Генетический код, Транскрипция, Трансляция). Поэтому Б. – важнейшие маркёры для изучения процессов эволюции и экспрессии генов. Б. – один из осн. продуктов питания человека и животных. Недостаток Б. в пище приводит к ряду тяжёлых нарушений азотистого обмена.

Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, Μ,1981; The proteins, ed. by H. Neurath R. L. Hill, 3 ed., v. 1–4, N. Y. – [a. о.] 1975–79.